TECHNISCHE SPEZIFIKATIONEN
| Artikel | Spezifikation |
|---|---|
| ProduktName | α-Synuclein (34-45) (menschliches) Trifluoracetatsalz |
| CAS-NR. | 2170181-52-7 |
| Aussehen | Weißes bis cremefarbenes lyophilisiertes Pulver |
| Molekulare Formel | C59H101B15O18 |
| Molekulargewicht | 1308.52g/mol |
| Reinheit (RP-HPLC) | ≥ 95.0% |
| Löslichkeit | Löslich in Wasser, PBS oder DMSO. Für biologische Tests wird empfohlen, es in Wasser oder Puffer aufzulösen. |
| Endotoxin | < 1,0 EU/mg |
| Biologische Aktivität | Dieses Peptidfragment wird als Forschungsinstrument zur Untersuchung der Aggregationsmechanismen von α-Synuclein verwendet, einem Protein, das an der Parkinson-Krankheit beteiligt ist. Es wird häufig in Studien verwendet, in denen Proteinfehlfaltungen, Amyloidbildung und potenzielle Aggregationsinhibitoren untersucht werden. |
| Lagerbedingungen | Bei -20 °C oder niedriger lagern. Zur Langzeitlagerung trocken bei -20°C aufbewahren. Nach der Rekonstitution aliquotieren und bei -20 °C lagern, um wiederholte Einfrier-Auftau-Zyklen zu vermeiden. |
| Lagerort | Lagerbestand in den USA |
| MindestbesTellmenge | 1g |
Dem Peptidfragment selbst fehlt eine unabhängige enzymatische oder rezeptorvermitTelte Signalaktivität. Seine primäre mechanistische Rolle in der Forschung besteht darin, als Modellsubstrat zu dienen, das eine Schlüsselregion des an der Selbstorganisation beteiligten α-Synuclein-Proteins in voller Länge nachahmt. In vitro kann es Konformationsänderungen durchlaufen und mit anderen α-Synuclein-Molekülen oder -Fragmenten interagieren, was die Keimbildung und die frühen Schritte der Oligomer- und Fibrillenbildung erleichtert, die für den pathogenen Aggregationsprozess des Proteins von zentraler Bedeutung sind.
Dieses Peptid ist für In-vitro-Forschungsanwendungen in den Neurowissenschaften und der Biochemie mit Schwerpunkt auf Proteinfehlfaltungskrankheiten geeignet. Es wird in Assays verwendet, um die Kinetik der α-Synuclein-Aggregation zu untersuchen, nach Aggregationsinhibitoren zu suchen, die strukturellen Determinanten der Fibrillenbildung zu untersuchen und die Wechselwirkung von α-Synuclein mit Lipidmembranen zu modellieren. Es dient als entscheidendes Reagenz für die Wirkstoffforschung, die auf die pathologische Aggregation von α-Synuclein abzielt.
α-Synuclein (34-45) ist ein biochemisches Werkzeug in Forschungsqualität und hat keine klinische Wirksamkeit oder therapeutische Anwendung. Sein Wert liegt ausschließlich in der präklinischen Forschung, wo es die Aufklärung von Aggregationswegen und die Validierung von ArzneimitTelkandidaten ermöglicht, die die α-Synuclein-Aggregation hemmen sollen. Erkenntnisse aus der Untersuchung solcher Fragmente tragen zur Entwicklung potenzieller Therapeutika für die Parkinson-Krankheit bei, das Peptid selbst ist jedoch keine Behandlung.
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